Закономерности адсорбции белков разной молекулярной массы на природных алюмосиликатных нанотрубках

Capa

Citar

Texto integral

Acesso aberto Acesso aberto
Acesso é fechado Acesso está concedido
Acesso é fechado Acesso é pago ou somente para assinantes

Resumo

Исследована адсорбция белков с различными молекулярными массами – лизоцима (MR= 14300), гемоглобина (MR=65000), бычьего сывороточного альбумина (MR=66000) и щелочной фосфатазы (MR=138000) на галлуазитах, средние значения внутренних диаметров нанотрубок которых составляют 12.5, 30 и 50 нм соответственно. Получены изотермы адсорбции, определены предельные величины адсорбции, из которых рассчитаны площадки, приходящиеся на одну молекулу белка на поверхности галлуазита. Сделан вывод, что величина адсорбции белка зависит как от его молекулярной массы (размера), так и от внутреннего диаметра нанотрубок. Внутренняя поверхность образцов галлуазита обладает различной доступностью для белковых молекул: при диаметре нанотрубок 12.5 нм она недоступна для адсорбции всех исследованных белков. Наибольшую доступность внутренней поверхности для белковых молекул показал галлуазит c внутренними диаметрами нанотрубок 50 нм.

Texto integral

Acesso é fechado

Sobre autores

Л. Атякшева

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Autor responsável pela correspondência
Email: Atyaksheva@phys.chem.msu.ru
Rússia, Москва

И. Костюков

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Email: Atyaksheva@phys.chem.msu.ru
Rússia, Москва

С. Фастов

ООО «Нанотехнологии и инновации»

Email: Atyaksheva@phys.chem.msu.ru
Rússia, Москва

Д. Федосов

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Email: Atyaksheva@phys.chem.msu.ru
Rússia, Москва

О. Шуткина

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Email: Atyaksheva@phys.chem.msu.ru
Rússia, Москва

Bibliografia

  1. Joussein E., Petit S., Churchman J., et al. // Clay Minerals. 2005. V. 40. P. 383. https://doi.org/10.1180/0009855054040180
  2. Yuan P., Tan D., Annabi-Bergaya F. // App. Clay Sci. 2015. V. 112–113. P. 75. https://doi.org/10.1016/j.clay.2015.05.001
  3. Yang H., Zhang Y., Ouyang J. // Developm. Clay Sci. 2016. V. 7. P. 67. https://doi.org/10.1016/B978-0-08-100293-3.00004-2
  4. Anastopoulos I., Mittal A., Usman M., et al. // J. Mol. Liq. 2018. V. 269. P. 855. https://doi.org/10.1016/j.molliq.2018.08.104
  5. Santos A.C., Ferreira C., Veiga. F., et al. // Adv. Colloid Interface Sci. 2018. V. 257. P. 58. https://doi.org/10.1016/j.cis.2018.05.007
  6. Ramanayaka S., Sarkar B., Cooray A.T., et al. // J. Hazard. Mater. 2020. V. 384. 121301. https://doi.org/10.1016/j.jhazmat.2019.121301
  7. Sadjadi S. // Appl. Clay Sci. 2020. V. 189. 105537. https://doi.org/10.1016/j.clay.2020.105537
  8. Атякшева Л.Ф., Касьянов И.А. // Современные молекулярные сита. 2021. Т. 3. № 2. С. 124. [Atyaksheva L.F., Kasyanov I.A. // Petroleum Chemistry 2021. V. 61. № 8. P. 932] https://doi.org/10.1134/S0965544121080119
  9. Zhai R., Zhang B., Wan Y., et al. // Chem. Eng. J. 2013. V. 214. P. 304. https://doi.org/10.1016/j.cej.2012.10.073
  10. Zhang Y., Cao H., Fei W., et al. // Sens. Actuators, B.. 2012. V. 162. P. 143. https://doi.org/10.1016/j.snb.2011.12.051
  11. Tully J., Yendluri R., Lvov Y. // Biomacromol. 2016. V. 17. P. 615. https://doi.org/10.1016/acs.biomac.5b01542
  12. Andrade J.D., Hlady V., Wei A.P. // Pure Appl. Chem. 1992. V. 64. № 11. P. 1777. http://doi.org/10.1351/pac199264111777
  13. Хохлова Т.Д. // Вестник Моск. ун-та. Серия 2. Химия. 2002. Т. 43. № 3. С. 147.
  14. Pasbakhsh P., Churchman G.J., Keeling J.L. // Appl. Clay Sci. 2013. V. 74. P. 47. https://doi.org/10.1016/j.clay.2012.06.014
  15. Tan D., Yuan P., Annabi-Bergaya F., et al. // Microporous Mesoporous Mater. 2013. V. 179. P. 89. https://doi.org/10.1016/j.micromeso.2013.05.007
  16. Yuan P., Southon P.D., Liu Z., et al. //J. Phys. Chem. C. 2008. V. 112. P. 15742. https://doi.org/10.1021/jp805657t
  17. Neal G.S., Smith M.E., Trigg M.B., Drennan J. // J. Mater. Chem. 1994. V. 4. №. 2. P. 245. https://doi.org/10.1039/JM9940400245
  18. Полторак О.М., Пряхин А.Н., Чухрай Е.С. // Вестн. Моск. ун-та. 1982. Сер. 2. Химия. Т. 23. № 6. С. 527.
  19. Бенько Е.М., Полторак О.М. // Вестн. Моск. ун-та. Сер. 2. Химия. 1988. Т. 29. № 3. С. 248.
  20. Jaber M., Lambert J.-F., Balme S. // Dev. Clay Sci. 2018. V. 9. P. 255. https://doi.org/10.1016/B978-0-08-102432-4.00008-1
  21. Хохлова Т.Д., Никитин Ю.С. // Вестн. Моск. ун-та. Сер. 2. Химия. 2005. Т. 46. № 4. С. 227.
  22. Эльтекова Н.А., Эльтеков А.Ю. // Физикохимия поверхности и защита материалов. 2010. Т. 46. № 1. С. 56. [Eltekova N.A., Eltekov A.Yu. //Prot. Met. Phys. Chem. Surf. 2010. V. 46. P. 60. https://doi.org/10.1134/S2070205110010089]
  23. Пилипенко О.С., Атякшева Л.Ф., Крючкова Е.В., Чухрай Е.С. // Журн. физ. химии. 2012. Т. 86. № 8. С. 1417. [Pilipenko O.S., Atyaksheva L.F., Kryuchkova E.V., Chukhrai E.S. // Rus. J. Phys. Chem. 2012. V. 86. P. 1301. https://doi.org/10.1134/S0036024412080109]
  24. Su T.J., Lu J.R., Thomas R.K., et al. // Langmuir. 1998. V. 4. P. 438. https://doi.org/10.1021/la970623z
  25. Zhang F., Skoda M.W.A., Jacobs R.M.J., et al. // J. Phys. Chem. B. 2007. V. 111. P. 251. https://doi.org/10.1021/jp0649955
  26. Carter D.C., Ho J.X. // Adv. Protein Chem. 1994. V. 45. P. 153. https://doi.org/10.1016/s0065-3233(08)60640-3
  27. Jachimska B., Tokarczyk K., Łapczyńska M., et al. // Colloids Surf. A: Physicochem. 2016. V. 489. P. 163. https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2015.10.033
  28. Атякшева Л.Ф., Добрякова И.В., Иванова И.И. и др. // Журн. физ. химии. 2012. Т. 86. № 3. С. 539. [Atyaksheva L.F., Dobryakova I.V., Ivanova I.I., et al. // Rus. J. Phys. Chem. 2012. V. 86. P. 468. https://doi.org/10.1134/S0036024412030041]

Arquivos suplementares

Arquivos suplementares
Ação
1. JATS XML
Baixar
2. Fig. 1. Micrographs of galloisite samples: Hal-1 (a), Hal-2 (b), Hal-3 (c)

Baixar (181KB)
Metadados
3. Fig. 2. NMR spectra of VMU on 27Al nuclei of Hal-1(a) and Hal-2(b) samples

Baixar (99KB)
Metadados
4. Fig. 3. NMR spectra of VMU on the nuclei of 29Si samples Hal-1(a), Hal-2(b)

Baixar (69KB)
Metadados
5. Fig. 4. Isotherms of hemoglobin adsorption on galoisite Hal-1: a – for adsorption times 1 (1), 2 (2), 5 (3) and 15 (4) days; b – the same isotherms in linear coordinates of the Langmuir equation

Baixar (134KB)
Metadados
6. Fig. 5. Isotherms of protein adsorption on galoisite (Hal-2): a – alkaline phosphatase (1), (Δ) hemoglobin and (o) BSA (2), lysozyme (3); b – the same isotherms in linear coordinates of the Langmuir equation

Baixar (130KB)
Metadados
7. Fig. 6. Isotherms of adsorption of bovine serum albumin on Hal-1 (□), Hal-2 (○) and Hal-3 (Δ). Adsorption is calculated: a) per unit surface; b) per unit mass of the carrier

Baixar (137KB)
Metadados

Declaração de direitos autorais © Russian Academy of Sciences, 2024