Исследование структурных основ субстратной специфичности пуриннуклеозидфосфорилазы из Thermus Thermophilus методами структурной биоинформатики

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Проведено моделирование молекулярной динамики дикой формы белка пуриннуклеозидфосфорилазы с двумя субстратами – аденозином и гуанозином. Проведено аналогичное моделирование белка мутантной формы с теми же субстратами. Из полученных траекторий методом MM-GBSA оценено изменение свободной энергии при формировании полученных комплексов.

Об авторах

И. Ф. Гарипов

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН

Email: ildar.garipov.f@gmail.com
Россия, Москва

В. И. Тимофеев

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН; Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”

Email: ildar.garipov.f@gmail.com
Россия, Москва; Россия, Москва

Е. А. Заяц

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: ildar.garipov.f@gmail.com
Россия, Москва

Ю. А. Абрамчик

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: ildar.garipov.f@gmail.com
Россия, Москва

М. А. Костромина

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: ildar.garipov.f@gmail.com
Россия, Москва

И. Д. Константинова

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: ildar.garipov.f@gmail.com
Россия, Москва

Р. С. Есипов

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: ildar.garipov.f@gmail.com
Россия, Москва

Список литературы

  1. Timofeev V.I., Fateev I.V., Kostromina M.A. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2020. V. 40. P. 1. https://doi.org/10.1080/07391102.2020.1848628
  2. Tomoike F., Kuramitsu S., Masui R. // Extremophiles. 2013. V. 17. P. 505. https://doi.org/10.1007/s00792-013-0535-7
  3. Погосян Л.Г., Акопян Ж.И. // Биомедицинская химия. 2013. Т. 59. № 5. С. 483. https://doi.org/10.18097/pbmc20135905483
  4. Salomon-Ferrer R., Case D.A., Walker R.C. // WIREs Comput. Mol. Sci. 2013. V. 3. P. 198. https://doi.org/10.1002/wcms.1121
  5. Case D.A., Cheatham T.E., III, Darden T. et al. // J. Comput. Chem. 2005. V. 26. P. 1668. https://doi.org/10.1002/jcc.20290
  6. Maier J.A., Martinez C., Kasavajhala K. et al. // J. Chem. Theory Comput. 2015. V. 11. P. 3696. https://doi.org/10.1021/acs.jctc.5b00255
  7. Salomon-Ferrer R., Goetz A.W., Poole D. et al. // J. Chem. Theory Comput. 2013. V. 9. P. 3878. https://doi.org/10.1021/ct400314y
  8. Jorgensen W. L., Chandrasekhar J., Madura J.D. et al. // J. Chem. Phys. 1983. V. 79. P. 926. https://doi.org/10.1063/1.445869
  9. Allen M.P., Tildesley D.J. Computer simulation of liquids. New York: Oxford university press, 1991. https://doi.org/10.2307/2938686
  10. Berendsen H.J.C., Postma J.P.M., van Gunsteren W.F. et al. // J. Chem. Phys. 1984. V. 81. P. 3684. https://doi.org/10.1063/1.448118
  11. Darden T., York D., Pedersen L. // J. Chem. Phys. 1993. V. 98. P. 10089. https://doi.org/10.1063/1.464397
  12. Kollman P.A., Massova I., Reyes C. et al. // Acc. Chem. Res. 2000. V. 33. P. 889. https://doi.org/10.1021/ar000033j
  13. Srinivasan J., Trevathan M.W., Beroza P. et al. // Theor. Chem. Acc. 1999. V. 101. P. 426. https://doi.org/10.1007/s002140050460
  14. Miller B.R., McGee T.D., Swails J.M. et al. // J. Chemical Theory and Computation. 2012. V. 8. P. 3314. https://doi.org/10.1021/ct300418h
  15. Onufriev A., Bashford D., Case D.A. // Proteins. 2004. V. 55. P. 383. https://doi.org/10.1002/prot.20033
  16. Schrödinger L.L.C. The PyMOL Molecular Graphics System, Version 2.0
  17. Mikhailopulo I.A., Miroshnikov A.I. // Acta Naturae. 2010. V. 2. P. 36. https://doi.org/10.32607/20758251-2017-9-2-47-58
  18. Fateev I.V., Kostromina M.A., Abramchik Y.A. et al. // Biomolecules. 2021. V. 11. P. 586. https://doi.org/10.3390/biom11040586
  19. Roy B., Depaix A., Périgaud C. et al. // Chem. Rev. 2016. V. 116. P. 7854. https://doi.org/10.1021/acs.chemrev.6b00174
  20. Almendros M., Berenguer J., Sinisterra J.V. // Appl. Environmental Microbiology. 2012. V. 78. P. 3128. https://doi.org/10.1128/AEM.07605-11
  21. Fateev I.V., Kharitonova M.I., Antonov K.V. et al. // Chemistry. 2015. V. 21. P. 13401. https://doi.org/10.1002/chem.201501334

Дополнительные файлы


© Российская академия наук, 2023